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A β-galactosidase, ou lactase, é a enzima responsável pela hidrólise da lactose presente no leite e seus derivados, resultando nos monossacarídeos glicose e galactose. Essa enzima é comumente utilizada na indústria de laticínios como alternativa para melhorar a digestibilidade, a solubilidade e o dulçor dos produtos (KATROLIA et al., 2011).
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Os dois açúcares gerados possuem um índice de dulçor superior ao da lactose e proporcionam produtos mais doces em comparação ao original. Dessa forma, sua incorporação na produção de iogurtes, leites fermentados e aromatizados possibilita a redução da quantidade adicionada de sacarose, sem afetar o dulçor do produto (MCCAIN; KALIAPPAN; DRAKE, 2018). Todavia, a principal aplicação da β-galactosidase é a fabricação de produtos lácteos isentos ou com baixos teores de lactose. Esses produtos são destinados à população intolerante a esse açúcar, correspondendo a 40% da população brasileira e 65% da população mundial (ANAD, 2020; WAHAB et al., 2024).
Além disso, a β-galactosidase realiza transgalactosilação das moléculas de galactose produzindo os galacto-oligossacarídeos (GOS), prebióticos que estimulam a multiplicação de microrganismos essenciais para a microbiota intestinal, aumentando o interesse industrial em relação a esta enzima (SUN et al., 2017). Os GOS são componentes ideais para o desenvolvimento de produtos saudáveis voltados a públicos específicos, como bebês, crianças e idosos (OTIENO, 2010; SANGWAN et al., 2011).
As β-galactosidases utilizadas na indústria de laticínios devem ser provenientes de microrganismos Generally Recognized as Safe (GRAS). As enzimas obtidas de fungos filamentosos (Aspergillus oryzae e Aspergillus niger) e de leveduras (Kluyveromyces lactis e Kluyveromyces fragilis) são as mais utilizadas, devido ao seu grande potencial comercial (MOVAHEDPOUR et al., 2021). As enzimas provenientes desses microrganismos apresentam características essenciais para aplicações industriais, como termoestabilidade e alta atividade enzimática em baixas temperaturas, permitindo seu uso em diferentes condições operacionais sem alterar as características sensoriais e nutricionais dos produtos (ANSARI; HUSAIN, 2010).
Somado a isso, modificações na sequência genética dessas enzimas têm sido exploradas para aumentar sua estabilidade e sua eficiência catalítica, tornando-as ainda mais adequadas para aplicações industriais (GROSOVÁ; ROSENBERG; REBROŠ, 2008). No campo da engenharia de proteínas, técnicas como mutagênese dirigida e a tecnologia do DNA recombinante vêm sendo utilizadas para otimizar sua resistência a variações de temperatura e pH. A utilização da β-galactosidase recombinante permite a obtenção de enzimas mais eficientes e estáveis, reduzindo o custo de produção e aumentando a eficácia da conversão da lactose em glicose e galactose, fator essencial para a fabricação de produtos lácteos com baixo teor de lactose e enriquecidos com prebióticos (HUSAIN, 2010; PUETZ; WURM, 2019).
Além disso, as técnicas de imobilização enzimática têm sido utilizadas, exclusivamente ou em conjunto às técnicas de engenharia de proteínas, para otimizar as características operacionais das β-galactosidases. A imobilização de enzimas, além de aumentar a estabilidade térmica e em diferentes pHs, permite sua reutilização em múltiplas bateladas, reduzindo os custos operacionais. Isso viabiliza a aplicação em biorreatores contínuos, melhorando a eficiência da conversão da lactose em glicose e galactose ou a produção de GOS (ALBUQUERQUE et al., 2018; RICARDI et al., 2018). Na indústria de laticínios, a imobilização da β-galactosidase pode ser aplicada na produção de leite e derivados com baixos teores ou isento de lactose, garantindo maior estabilidade do processo e redução de perdas enzimáticas.
Nesse contexto, a utilização da β-galactosidase na produção de laticínios não só reflete os avanços tecnológicos, mas também coloca em evidência como a biotecnologia pode responder às demandas de uma sociedade cada vez mais voltada para a saúde e sustentabilidade. Além disso, a busca por otimizar a eficiência e a estabilidade dessa enzima por meio da engenharia genética e imobilização enzimática revela um compromisso com a inovação, com a melhoria contínua de processos industriais e com a redução de custos, sem comprometer a qualidade dos produtos.
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Referências bibliográficas
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